Baltymų sandara


Baltymai skaidres. Skaidres apie baltymus. Baltymo sandara. Skaidrės baltymai. Baltymu skaidres. Baltymų sandara magistrinis. Baltymu pirmine struktura. Baltymusandara. Referatai baltymai. Proteinas referatas.

Biologijos referatas. Baltymų sandara. Šoninės grupės ir tretinė struktūra. Membraninių baltymų įsitvirtinimas membranoje. Makromolekulės ir biopolimerai. Proteinai. Aminorūgštys ir saldumas. Baltymus sudaro nuosekliai sujungtos aminorūgštys. Visos baltymus sudarančios aminorūgštys turi vienodą, visoms joms būdingą dalį. Ši dalis turi laisvas grupes -NH2 (amino grupė) ir -COOH (karboksilo grupė). Pastoviųjų dalių virtinė sudaro ilgą nešakotą skeletinę polipeptidinės grandinės dalį. Nuo šios grandinės į šonus styro įvairuojančios aminorūgščių dalys, vadinamos šoninėmis arba R-grupėmis. Paprastai baltymuose būna 20 rūšių tokių R-grupių. Tretinė baltymo struktūra. Baltymų sąranga - ta ne vien antrinė struktūra. Spiralėmis ir lapeliais sugulusi polipeptidinė grandinė rangosi toliau. Dabar sąveikauja šoninės R-grupės, ir baltymo molekulė įgauna galutinę formą. Aspartamas kaip ir visi baltymai jautrus kaitinimui, todėl jis netinka saldinimui, jei pasaldintą produktą tenka kaitinti. Be to, ištirpęs aspartamas net kambario temperatūroje lėtai skyla. Todėl aspartamu saldinti gėrimai ilgai laikomi praranda saldų skonį.


Žinant aminorūgščių seką polipeptidinėje grandinėje galima nuspėti (sėkmės tikimybė iki 70%), kaip ji susirangys - spirališkai ar lapeliškai.

Antrinė baltymo struktūra - tai polipeptidinės grandinės sąranga, kurią palaiko grandinės skeletinės dalies grupuočių >N-H ir >C=O vandenilinės sąveikos.

Polipeptidinės grandinės vienos dalys gali susirangyti spirališkai, kitos - klostytais lapeliais, trečios neįgauti taisyklingos formos. Daugelio globulinių baltymų polipeptidinės grandinės turi spirališkai ir/ar lapeliškai susirangiusias atkarpas.

Susidarius antrinei baltymo struktūrai beveik visos skeletinės dalies laisvos jungtys susijungia viena su kita. Tačiau lieka neišnaudotos R-grupių jungčiadaros galimybės.

Šonines aminorūgščių grupes (R-grupes) galima skirstyti į klases:

disocijuoti ir įgauti neigiamą krūvį (asparagino rūgštis, gliutamino rūgštis) -COOH virsta -COO- ;

ar prisijungti protoną ir įgauti teigiamą (argininas, histidinas, lizinas) krūvį -NH2 virsta .

Šios grupės gali jungtis tarpusavyje joninėmis jungtimis.

Polinės neelektringosios (neįkrautos) - turi -OH ir -NH2 grupes, kurių labai elektroneigiami atomai O ir N poliarizuoja kovalentines jungtis, ir kai kurie atomai įgauna dalinius teigiamus ar neigiamus krūvius (gliutaminas, asparaginas, serinas ir treoninas). Šios grupės jungiasi vandenilinėmis jungtimis.

Nepolinės (hidrofobinės) - turinčios aromatines ar ilgas alifatines dalis. Jos sąveikauja hidrofobiškai - polinėje vandens aplinkoje hidrofobinės grupės susiglaudžia.

-SH grupės jungiasi poromis disulfidiniais tilteliais -S-S-.

Teigiamos ir neigiamos polinės grupės, sudarydamos jonines ar vandenilines jungtis, pasidaro elektriškai neutralios.

Jungiantis šoninėms grupėms baltymai dažniausiai susirango į kamuoliuką (kuris vadinamas globule). Vandenyje baltymų molekulės taip susirango, kad globulių paviršiuje būtų hidrofilinės (polinės) grupės, o viduje, kur nesiekia vanduo, būtų hidrofobinės (nepolinės) jos dalys.

  • Biologija Referatai
  • 2010 m.
  • 4 puslapiai (1388 žodžiai)
  • Biologijos referatai
  • Microsoft Word 17 KB
  • Baltymų sandara
    8 - 3 balsai (-ų)
Baltymų sandara. (2010 m. Kovo 03 d.). http://www.mokslobaze.lt/baltymu-sandara.html Peržiūrėta 2016 m. Gruodžio 10 d. 07:00