Biochemijos egzamino špera


Chemijos Špera.

Vitaminu klasifikacija. Vitaminu balanso sutrikimo organizme priezastys. Vitaminas vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas. vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas K vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas B1 vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas B2 vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vit. . . vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas B6 vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas B12 vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. Vitaminas H biotinas vitamino ir jo biologiskai aktyviu formu struktura , bio vaidmuo , gavimo saltiniai , hipovitaminozes pozymiai , paros doze. F klasifikavimas ir nomenklatura. F klases. F sandara , veikimo mechanizmas , specifiskumas. Fermentinių reakcijų kinetika. F aktyvumo nustatymas , F aktyvumo vienetai. F sistemos ir kompleksai. F aktyvumo , F sistemu ir metaboliniu keliu reguliavimas. Reguliaciniai , ju aktyvumo reguliavimo budai. Grįžtamasis F inhibavimas. Negrįžtamasis F inhibavimas. reaktyvatoriai.


Fermentinių sistemų ir metabolinių kelių reguliavimas. Fermentinių reakcijų seka skirta tam tikros medžiagos sintezei arba skaidymui yra vadinama metaboliniu keliu. Metabolinį kelią gali sudaryti viena arba kelios FS ir FK, Pvz.: metaboliniame kelyje, kuriame Glc skyla anaerobinėmis sąlygomis iki laktato yra tik viena FS–tai glikolizė, metaboliniame kelyje, kuriame Glc skyla aerobinėmis sąlygomis veikia dvi FS–glikolizė ir Krebso ciklas bei vienas FK– piruvatdehidrogenazė. Bet kurį metabolinį kelią sudarančių FS aktyvumai yra tarpusavyje susiję, Ląstelėje vienu metu vyksta daug metabolinių kelių, todėl jie turi būti reguliuojami. Svarbiausi metabolinių kelių aktyvumo reguliavimo būdaiyra šie: reguliuojamas S patekimas į ląstelę t.y. substrato kiekis, fermentų, įeinančių į FS aktyvumas, reguliuojama fermentų genų raiška (ekspresija). 19. Reguliaciniai F, ju aktyvumo reguliavimo budai. Kiekvienoje FS yra fermentų nuo kurių priklauso visos FS aktyvumas - reguliaciniais fermentais. Reguliaciniai fermentai skiriasi nuo paprastų tuo kad: juos aktyvina arba inhibuojatam tikri vidiniai ląstelės signalai, pvz., tarpiniai metabolitai, specifiniai junginiai ir kiti baltymai bei fermentai, jie skiriasi reakcijų kinetika, juose yra dviejų tipų centrai–aktyvieji ir reguliaciniai. (AC) atsakingas už katalizę, (RC) atsakingas už aktyviojo centro katalizinį aktyvumą. Paprastai reguliaciniai fermentai katalizuoja vieną iš pirmųjų tam tikros FS reakcijų, todėl nuo jų aktyvumo priklauso. FS katalizuojamų reakcijų greitis. Yra skiriamos dvi reguliacinių fermentų klasės: alosteriniai fermentai, fermentai reguliuojami grįžtamojo kovalentinio modifikavimo būdu. Vienoje FS gali būti ir alosterinių fermentų ir fermentų reguliuojamų grįžtamojo kovalentinio modifikavimo būdu. Yra fermentų, kurie reguliuojami ir alosteriniu irgrįžtamojo kovalentinio modifikavimo būdu. Alosterinio fermento molekulės modelis (R ir T forma) (atsipalaidavusi) (įtempta). Alosteriniai fermentai yra sudaryti iš dviejų arba daugiau polipeptidinių grandinių (subvienetų) t.y. jie turi ketvirtinę struktūrą, gali turėti kelis aktyviuosius ir kelis alosterinius (reguliacinius) centrus. Medžiagos, kurios jungiasi prie alosterinio centro vadinamos alosteriniais efektoriais: aktyvikiai, inhibitoriai. R (relaxed, atsipalaidavusi), T (taut, įtempta), R formos konfigūracija yra tokia, kad ji gali jungtis su S ir aktyvikiu, T formos konfigūracija tokia, kad ji gali jungtis tik su inhibitoriumi. Šios formos yra tarpusavio pusiausvyroje. R forma yra kataliziškai aktyvi, T forma yra kataliziškai neaktyvi. Perėjimas iš vienos formos į kitą vadinamas alosteriniu perėjimu. Su vienu iš alosterinio fermento centrų jungiasi efektoriai, kurie susidaro kitose FS arba yra galiniai tos pačios FS arba viso metabolinio kelio produktai. Efektoriai prisijungia prie alosterinio centro silpnais nekovalentiniais ryšiais ir stabilizuoja molekulę R arba T būsenoje. Efektorius, prisijungęs prie vieno iš subvienetų sukelia F erdvinės struktūros pokyčius ne tiktai jame, bet ir kituose subvienetuose. Tuomet visi tam tikro alosterinio fermento subvienetai prisijungia: aktyviklį ir S ir visi jie tampa kataliziškai aktyviais, prisijungia inhibitorių ir visi jie tampa kataliziškai neaktyviais – kooperatyvumu. Reakcijos, kurią katalizuoja alosterinis fermentas, greičio priklausomybę nuo S koncentracijos išreiškia S-formos kreivė. Taip yra todėl, kad esant mažoms S koncentracijoms alosterinis fermentas yra praktiškai neveiklus, jis pradeda veikti tik pasiekus tam tikrą „slenkstinę“ S koncentraciją, kad fermento subvienetų AC funkcionuoja ne autonomiškai, o kooperatyviai. Alosterinių fermentų inhibavimas grįžtamuoju ryšiu. Kai kurių FS alosterinį fermentą inhibuoja galinis šios sistemos produktas – inhibavimas grįžtamuoju ryšiu. Galinis FS produktas yra alosterinio fermento (šiuo atveju E1) inhibitorius, kuris jungiasi su jo alosteriniu centru. Inhibavimas grįžtamuoju ryšiu yra svarbus reguliuojant daugelį sintezės procesų, pvz.

  • Chemija Šperos
  • 2016 m.
  • Lietuvių
  • 11 puslapių (35267 žodžiai)
  • Universitetas
  • Chemijos šperos
  • Microsoft Word 147 KB
  • Biochemijos egzamino špera
    10 - 3 balsai (-ų)
Biochemijos egzamino špera. (2016 m. Gegužės 17 d.). http://www.mokslobaze.lt/biochemijos-egzamino-spera.html Peržiūrėta 2016 m. Gruodžio 09 d. 06:00