Biochemijos pirmas kolis LSMU


Lsmu biochemija. Biochemijos kolis.

Medicinos konspektas. 1 koliokviumo atsakymai. Baltymai yra didelės molekulinės masės organinės medžiagos, sudarytos iš L-α-aminorūgščių (AR), sujungtų peptidiniu ryšiu. . Biologinės baltymų funkcijos. Fibrilinių ir globulinų baltymų charakteristika. Baltymų struktūrų organizacija. Baltymų I,II,III,IV strukrūra. Baltymų savybių priklausomybė nuo struktūros. Biologiškai efektyvus peptidai(struktūra, funkcijosKraujo plazmos baltymai(albuminai ir globulinai), struktūra, biologinis vaidmuo. Diagnostikos tikslais tiriami kraujo plazmos. Hemoglobinas. Struktūra, tipai, biologinis vaidmuo. Hemo sintezė ir skilimas. Mioglobino struktūra ir funkcijos. Bilirubino apykaita. Imunoglobulinai. Struktura, klases. Antigeno – antikuno saveika. Seiliu, danties, kaulinio audinio baltymai(kolagenas, elastinas, Ca prijungiantys baltymai), ju struktura, sinteze, funkcijos. Galimi sintezes sutrikimai. Fermentai ir vitaminai. Fermentu bendroji charakteristika, klasifikacija ir aktyvumo vienetai. Fermentu struktura ir aktyvumo centrai. Fermentiniu reakciju kinetika reakcijos greičio priklausomybė nuo substrato kiekio, terpes pH,temperaturosReakcijos greičio priklausomybė nuo substrato koncentracijos. Fermentu kofermentai ir kofaktoriai. Kofermentu klasifikacija. Vitamininiai kofermentai. Oksidoreduktaziu kofermentai vitaminai ieinantys I ju struktura avitaminoziu reiskiniai ir profilaktines dozes maisto saltiniai. Transferaziu kofermentai vitaminai ieinantys I ju struktura avitaminoziu reiskiniai ir profilaktines dozes maisto saltiniai. Izomeraziu, ligaziu ir liaziu kofermentai vitaminai ieinantys I ju struktura avitaminoziu reiskiniai ir profilaktines dozes maisto saltiniai. Fermentu veikimo mechanizmas. Fermentu aktyvumo reguliavimas. Keičiamas fermentų aktyvumas. Baltymas-taikinys. Alosteriniai fermentai, jų aktyvumo reguliacija. Alosterinių fermentų T-R formos. Ligando prisijungimas prie T subvieneto keičia šio ir kitų subvienetų konformaciją į R formą. Fermentų aktyvumo kitimai kraujo plazmoje patologijos metu. Izofermentai jų izoformu nustatymo diagnostine reiksme. Fermentu specifiskumas Fermentu slopikliai ir aktyvikliai. Fermentu svarba ligu diagnostikai bei gydymui. Kraujo plazmos fermentai. Ju diagnostine reiksme. A,E,K vitaminai struktura biologine svarba avitaminozes reiškiniai paros dozes išplitimas. D vitaminas struktura,biologine svarba, avitaminozes reiškiniai paros dozes išplitimas.


5.Kraujo plazmos baltymai(albuminai ir globulinai), struktūra, biologinis vaidmuo.Diagnostikos tikslais tiriami kraujo plazmos

Jie prisijungia vandenį (yra labai hidratuoti), todėl dalyvauja palaikant osmosinį slėgį .

Jie prijungia ir perneša hidrofobines medžiagas (riebalų rūgštis, bilirubiną ir kt.).

Normaliai žmogaus kraujo plazmoje elektroforezės metodu, išskiriamos 5 standartinės baltymų frakcijos:

Kliniškai šių baltymų kiekybinių bei kokybinių pokyčių nustatymas panaudojamas ligų diagnostikai ir gydymo veiksmingumui įvertinti. Biocheminiais tyrimais nustatoma:

Disproteinemijos (hipoproteinemija, hiperproteinemija) – normalaus plazmos baltymų frakcijų santykio pokyčiai.

Žinduolių organizme deguonį iš plaučių į audinius perneša hemoglobinas (Hb); Hb yra eritrocituose ir kaulų čiulpų ląstelėse.

/ Hemo struktūrą sudaro porfinas (tetrapirolas), sudarytas iš 4 pirolo ciklų, sujungtų metenilo tilteliais. Didelė konjugacijos energija rodo porfino stabilumą.

Hemoglobino prostetinės grupės hemo sintezė yra daugiapakopis procesas. Vyksta kepenyse ir kaulų čiulpuose.

Porfirinų prostetinės grupės įeina į hemoglobino, citochromų sudėtį ir atlieka svarbias funkcijas pernešant ir saugant deguonį bei pernešant elektronus.

Mioglobinas sudarytas iš vienos 153 AR polipeptidinės grandinės, prie kurios prijungta prostetinė grupė – hemas. Griaučių ir širdies raumenyse deguonį prisijungia ir kaupia mioglobinas (Mb) (ne kraujo plazmos baltymas).

IgG: sudaro didžiausią (-globulinų dalį, gali pereiti per placentą – taip vaisius gauna mamos IgG;

IgA yra visuose organizmo išskiriamuose skysčiuose: seilėse, ašarose, prakaite, enterocitų paviršiuje, piene; Jie saugo organizmą nuo tiesioginio mikroorganizmų poveikio;

Randamas kauluose, kremzlėse, sausgyslėse, dantyse, odoje, akies ragenoje, plaučiuose, kepenyse, kraujagyslėse ir kt. organuose bei audiniuose. Gali būti kaip gelis (akies stiklakūnyje) arba susuktas į skaidulas (sausgyslėse).

Polipeptidinių grandinių sintezė (GET ribosomose) fibroblastuose (kauluose – osteoblastuose; kremzlėse – chondroblastuose, dantyse - odontoblastuose) sintetinamos α grandinės (1500 a.r.) vadinamos preprokolagenu

Elerso-Danloso (Ehlers-Danlos) sindromas – tai heterogeninė ligų grupė, kuriai būdingas odos tąsumas, sąnarių paslankumas, trūkinėjanti oda, sunkiai gyja netgi mažiausi sužeidimai.

Fermento aktyvumas nustatomas esant optimalioms reakcijos sąlygoms (pH, temperatūra (25, 30 ar 37oC), substrato perteklius) ir matuojamas pradinis reakcijos greitis.

1964 m. pasiūlytas tarptautinis vienetas (TV) – tai fermento kiekis, katalizuojantis 1 mikromolio substrato virtimus per minutę standartinėmis sąlygomis (mikromol/min)

1972 m. įvedant SI sistemą pasiūlytas fermentų aktyvumo vienetas katalas (kat) – tai fermento kiekis, kuris katalizuoja 1 molio (1M) substrato virtimus per sekundę (mol/s)

Fermentinių reakcijų kinetika tiria įvairių veiksnių įtaką fermentinės reakcijos greičiui. Fermentinės reakcijos greitis išreiškiamas medžiagos kiekiu, kuris pakinta per laiko vienetą.

Nustatyti fermento aktyvumą galima tik netiesiogiai pagal pakitusio substrato kiekį arba pagal susidariusio produkto kiekį per laiko vienetą.

- gali keistis fermento AC grupių ir S jonizacijos laipsnis, o tai gali veikti į ES sąveiką ir patį katalizės procesą

Kiekvienam fermentui būdinga jam optimali pH – tai ta terpės pH reikšmė, kuriai esant fermentinės reakcijos greitis yra didžiausias.

Daugelio fermentų optimalus veikimo pH yra artimas neutraliam (pH 6,5-7,5), tačiau tam tikrų virškinimo fermentų optimalus veikimo pH yra kitoks, pvz.: pepsino pH 1,5-2,5, tripsino pH 7,8

Toliau didinant S koncentraciją, reakcijos greičio kitimas lėtėja ir pasiekiamas nekintamas greitis, kuris vadinamas didžiausiuoju (maksimaliu) reakcijos greičiu (Vmax);

Didėjant S koncentracijai, reakcijos greitis nedidėja, susidaro prisotinimas, nes visas E yra susijungęs su S molekulėmis ir dirba didžiausiuoju greičiu. Toks reiškinys vadinamas fermento prisotinimu substratu.

  • Medicina Konspektai
  • 2014 m.
  • 28 puslapiai (4177 žodžiai)
  • Medicinos konspektai
  • Microsoft Word 3834 KB
  • Biochemijos pirmas kolis LSMU
    10 - 2 balsai (-ų)
Biochemijos pirmas kolis LSMU. (2014 m. Birželio 11 d.). http://www.mokslobaze.lt/biochemijos-pirmas-kolis-lsmu.html Peržiūrėta 2016 m. Gruodžio 03 d. 00:31