Biochemijos konspektas (2)

1. tai heterooligomeras, nes sudarytas iš skirtingų rūšių subvienetų, kai tuo tarpu mioglobinas, turi tik vieną subvienetą.

2. Hemoglobinas turi net 4 hemo grupes, todėl gali prisijungti 4 deguonies molekules.

- HbA1 dvi globino grandinės vadinamos α turi po 141 aminorūgščių liekanas,

- Alfa ir beta grandinės turi įvairaus ilgio spiralizuotas vietas (segmentus) maždaug iš 12-20 aminorūgščių liekanų.

α- grandinėje yra 7, o β- grandinėje yra 8 spiralizuotos vietos. - Tarp šių spiralizuotų dalių yra nespiralizuotos t.y posūkio kampai, jie tada žymimi atitinkamai kurias spiralizuotas dalis jungia tame kampe, pvz., AB arba CD.

- Kiekviena alfa grandinė jungiasi su abiem beta grandinėm , o sąlytis tarp dviejų alfa arba beta grandinių yra silpnas. 4. Ketvirtinė Hemoglobino struktūa sudaryta iš 4 polipeptidinių grandinių, kurios jungiasi tarpusavyje nekovalentiniais ryšiais.

9.Geležies atomas, esantis heme, jungiasi su baltymo grandinėje esančiu His.

10.Šis proksimalinis histidinas (F8) užima penktą koordinacinį ryšį ir yra būtinas O2 prijungti.

11.Šeštas koordinacinis ryšys, kuris yra kitoje hemo plokštumos pusėje, yra O2 prijungimo vieta. Distalinis His (E7) yra šalia šios vietos.

12.Proksimalinis his didina hemo giminingumą deguoniui, o distalinis His veikia sterinį efektą ir mažina CO prijungimą. 13.Distalinis His bei kitos AR, esančios greta 6-ojo koordinacinio ryšio, slopina hemo oksidaciją iki feriformos.

5.Jų randama net 15 rūšių, bet biologinėse sistemose dažniausiai randamas protoporfinas IX.

6.hemas nuo protoporfirino IX skiraiasi tik geležies atomu ( Fe2+ ). (feroprotoporfirinas)7.Geležis esanti subvieneto kišenėje sudaro 6 ryšius, kurių 5 pastovūs t.y. susijungia su dviem azoto atomais kovalentiniais ryšiais ir su dviem azoto atomais koordinaciniais ryšiais, penktuoju ryšiu susijungia su proksimaliniu histidinu F8, o šeštasis ryšis nepastovus, šiuo ryšiu geležis gali prisijungti deguonį.

8.Geležies atomas heme gali būti feroformos t.y. dvivalentė, nes tik tokia geležies forma geba prijungti deguonį, kai geležies krūvis tampa +3 tai vadinama feriforma ir toks ferihemoglobinas negali prisijungti deguonies.

9.Kadangi, tik dvivalentė geležis gali prisijungti deguonį, todėl egzistoja hidrofobinė kišenė ir distalinis histidinas E7, kurie apsaugo geležį nuo redukavimosi.

10. Be to geležis geba taip pat prisijungti ir CO ir giminingumas yra žymiai didesnis, tačiau, toks karbhemoglobinas negali pernešti deguonies ir todėl kaip ir dėl redukavimosi apsaugančios struktūros yra struktūrų, kurios taip pat slopina CO prisijungimą t.y. E7 ( distalinis histidinas ) ir pačios kišenės erdvinė struktūra.

1. Mioglobino molekulė sudaryta iš baltyminės dalies globino ir prostetinės grupės hemo.

10Jo pilinė propiono r. liekanos orientuotos į globulės paviršių, o kitos grupės molekulės viduje apsuptos nepolinių grupių (išskyrus His F8 ir His E7)

Oksi- ir deoksiHb skiriasi savo struktūra. DezoksiHb ketvirtinė struktūra žymima kaip T forma , o ketvirtinė oksiHb struktūra kaip R forma.

Jungiantis O2 prie Hb, susidaro jo R forma. Susidarius Oksihemoglobinui, susilpnėja Hb subvienetų ryšys, nes esant R formos hemoglobinui, joninių ryšių beveik nelikę.Tai kooperatyvinis O2 prijungimo būdas, garantuojantis maksimalų O2 prijungimą plaučiuose bei jo išskyrimą audiniuose. Tam turi įtakos periferiniuose audiniuose esančių H ir CO2 konc. Deguonis tuo pačiu greitina CO2 ir H išsiskyrimą plaučiuose.